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NK Osi Din. Monday, Mon. Ivijan Svrznjak. Martin Sekulic. To complete table. Marko Dabro. Vedran Gerc. Mihovil Geljic. Stjepan Igrec.

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Lazar Vujanic L. Hrv Dragovoljac. NK Hrv. Josip Cikvar J. Matija Misic M. Valentino Majstorovic V. NK Med. Mateo Dunic M.

Ivan Mamic I. Ivan Abramovic I. Patrik Mijic P. Bruno Covo B. HNK Ci. Gerald Diyoke G. Junak Sinj. NK Jun. Hrvoje Cubic H.

Ivor Weitzer I. Antonio Pejanovic A. NK Dugopolje. NK Dug. Petar Simunic P. Ante Kordic A. Mark Bushaj M. NK Cro. Mario Jelavic M.

Tomislav Gudelj T. HNK Or. Mateo Monjac M. Ivan Cubelic I. In all life stages of the filarial worm, it is located directly at the parasite-host interface.

The enzyme therefore has the potential to participate in the modulation of immune responses by contributing to the production of parasite-derived prostanoids and restraining the host's effector responses, making it a tempting target for chemotherapy and vaccine development.

Here, we report the crystal structure of the OvGST1 bound to its cofactor glutathione at 2. The structure reveals an overall structural homology to the haematopoietic PGDS from vertebrates but, surprisingly, also a large conformational change in the prostaglandin binding pocket.

The observed differences reveal a different vicinity of the prostaglandin H 2 binding pocket that demands another prostaglandin H 2 binding mode to that proposed for the vertebrate PGDS.

Finally, a putative substrate binding mode for prostaglandin H 2 is postulated based on the observed structural insights. Warning You are using a web browser that we do not support.

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